L'Information Génétique est véhiculée et exprimée par l'intermédiaire de molécules polymères nommées Acides RiboNucléiques.

On distingue 3 classes d'ARN qui diffèrent suivant leur taille, localisation et fonction.
Les ARN messager (ARNm) sont une copie de la séquence codante d'un gène, servant de matrice pour l'expression en protéine.
Les ARN Ribosomaux (ARNr) et les ARN de Transfert (ARNt) fournissent les structures et les outils nécessaires à l'expression de l'ARN messager en protéine.

Structures

Les Acides RiboNucléiques sont des chaînes polynucléotides qui diffèrent de l'ADN par la présence de bases de type Uracile (U) remplaçant les Thymines (T) et de sucres de type Ribose, en lieu et place de déoxyriboses.

La présence de sucres ribose est en grande partie responsable des propriétés conformationnelles différentes de celles des ADN. Le groupe hydroxyle sur le sucre en position 2' est à l'origine de nombreuses interactions supplémentaires qui tendent à déstabiliser les liaisons 5'-3' phosphodiester et empêchent l'adoption d'une conformation en double hélice de type B.

Les ARN sont donc des molécules constituées d'un seul brin (monocaténaire).
A l'exception de l'ARN messager qui possède une structure linéaire, les ARNr et ARNt sont fait d'un brin fréquemment replié sur lui-même par appariement local des bases. Ils adoptent ainsi une conformation faite de boucles et de tiges (dite en épingles à cheveux ou bourrelets) et sont souvent associés à des protéines spécifiques.

Le transfert de l'information contenu dans un gène sous forme d'une séquence d'ADN, vers une séquence d'ARN est appelé Transcription.

La transcription fait intervenir une activité enzymatique nommée ARN polymérase holoenzyme. Cet énorme complexe enzymatique déroule et disjoint les deux brins de l'ADN hélicoïdale. Il recrute les mononucléotides du futur brin d'ARN et les assemble par complémentarité avec les bases de la séquence du brin d'ADN.
Le processus de transcription est assez similaire chez les prokaryotes (bactéries) et chez les eukaryotes (animaux et végétaux). Toutefois les cellules eukaryotes possèdent trois types d'ARN polymérases (I , II, II) au lieu d'un seul chez les prokaryotes. Chaque variété de polymérase est responsable de la synthèse d'une classe d'ARN. Ainsi la pol I synthétise des ARN ribosomaux, la pol II les ARNm et la pol III les ARNt et ARNr-5S.

La transcription s'effectue en trois étapes successives : initiation, élongation, terminaison.

L'étape d'initiation débute lorsque l'ARN polymérase s'associe à une région spécifique d'un brin d'ADN appelée promoteur. Un promoteur est constitué d'une séquence consensus contenant l'arrangement de bases TATA (code Pribnow) et CAAT (chez les eukaryotes). Un facteur protéique spécifique (factor sigma) s'associe à la polymérase et lui permet de se fixer sur le brin à transcrire. Elle peut alors séparer les deux brins d'ADN et créez une bulle de transcription permettant l'appariement des nucléotides complémentaires de la séquence d'ADN à transcrire.

L'élongation de la chaîne d'ARN s'effectue par polymérisation successive de nucléotides dans le sens 5' - 3'.

L'étape de terminaison intervient lorsqu'un signal indiquant la fin du gène est lu. Un signal de terminaison est généralement constitué par une séquence palindromique riche en Guanine et Cytosine suivie d'une région essentiellement composé d'Adénine. Cette séquence cause la formation d'un bourrelet sur la chaîne d'ARN, provoquant la dissociation du complexe polymerase-ADN-ARN. Dans certains cas la terminaison fait également intervenir un facteur protéique appelé facteur rho.

Chez les cellules prokaryotes la transcription a lieu directement dans le cytoplasme. Dans ces conditions, dés que la transcription est terminée, l'ARN généré peut être utilisé pour la synthèse de protéines. Dans certains cas la traduction s'effectue même alors que la transcription est en cours, permettant ainsi une autorégulation de l'expression des gènes.

Chez les eukaryotes la transcription s'effectue dans le noyau cellulaire sur des gènes contenant des séquences non-codantes (introns). Avant l'exportation vers le cytoplasme, les transcripts primaires d'ARN , appelés également ARN nucléaires hétérogènes (ARNnh) subissent d'importantes modifications .

Les ARN messagers sont en particulier profondément modifiés afin d'augmenter leur stabilité et de les rendre biologiquement actifs.
Ainsi, l'extrémité 5' des ARNm est encapuchonnée par une 7-methylguanidine triphosphate (GTP), dés la phase d'initiation terminée (séquence cap). La formation d'une liaison 5' - 5' triphosphate augmente la stabilité des ARNm en les protégeant de l'activité d'exonucléases. Elle fournit également un signal de reconnaissance pour les protéines impliquées dans le processus ultérieur de maturation et durant la traduction en protéine.

A l'opposé, l'extrémité 3' est complétée par une séquence polyAdénine (queue polyA). Durant l'étape de terminaison une séquence spécifique AAUAAA est reconnue par une enzyme polyadénylate polymérase qui sectionne le transcript primaire environ 20 bases en aval et y ajoute une chaîne de 20 à 250 Adénines.

A l'issu de la transcription, le brin d'ARN synthétisé est appelé transcript primaire car il est le négatif de la séquence complète du gène. La maturation du transcript primaire s'effectue par expulsion des séquences non codantes ou introns (épissage).
Le mécanisme d'épissage implique la formation d'une boucle d'ARN nommée lariat, associée à des particules ribonucléoprotéiques nucléaires (PRNn) jouant le rôle de catalyseurs. Le complexe ARNm-PRNn est appelé un splicéosome.

Dans certaines cas, il semblerait que certaines PRN associée à l'ARNm, facilite son passage à travers les pores du nucléole et l'association aux ribosomes.

Les protéines sont les constituants fondamentaux des cellules. Elles possèdent une structure complexe faite de chaînes polypeptides, obtenues par polymérisation de sous-unités appelées acides aminés.
L'expression de la séquence d'un ARN messager en une chaîne polypeptide est nommée Traduction. La traduction est un processus complexe qui utilise les trois classes d'ARN.

L'ARNm véhicule l'information génétique, du lieu de stockage (hélice d'ADN) vers le lieu d'expression, où il sert de matrice à la synthèse du polypeptide.

Au sein du code génétique, chaque acide aminé est désigné par un triplet de nucléotides nommé codon. Il existe 64 codons possibles (4 bases A,T,G,C donc 4³ possibilités). Soixante et un codent les vingt acides aminés existant et trois sont des codons de terminaison (codons Stop) qui arrêtent la traduction.
Dans la mesure ou plusieurs codons codent le même acide aminé, le code est dit dégénéré ou redondant.

Les ARN de transfert (ARNt) font le lien entre nucléotides et acides aminés. Ils sont chargés de collecter les acides aminés présents dans le cytoplasme et de les transporter jusqu'au ribosome où s'effectue la synthèse du polypeptide.

Les ARNt sont constitués d'un brin d'ARN replié sur lui-même, comportant 60 à 95 nucléotides dont quelques uns sont rares (dihydro-uridine, pseudo-uridine). Ils possèdent une structure secondaire faite de boucles et de tiges, dite en feuille de trèfles. Ils adoptent également une structure tertiaire en forme de L qui leur permet d'interagir avec le ribosome.

La plus grande boucle de chaque ARNt possède un triplet de nucléotides spécifique appelé anticodon.

L'anticodon peut s'associer par appariement des bases à un codon complémentaire de l'ARN messager.
L'extrémité 3' porte le site d'attachement de l'acide aminé (triplet CAA). Le couplage entre un ARNt et l'acide aminé correspondant à son anticodon, est catalysé par une enzyme spécifique de type aminoacyl-ARNt synthétase.

Les différents ARNt qui reconnaissent un même acide aminé sont dit isoaccepteurs.
En théorie, il existe autant de types d'ARNt que de codons signifiant, soit 61. En fait, la plus part des cellules semblent n'en contenir que 56 variétés différentes. Certains ARNt seraient donc capables de reconnaître au moins 2 des différents codons d'un même acide aminé (Hypothèse Wobble).

Les ARN ribosomaux sont les constituant principaux des ribosomes, lieu de synthèse des protéines.
Les Ribosomes supportent le brin d'ARN messager qui sert de matrice à l'assemblage des acides aminés. Ils permettent l'appariement entre les codons de la séquence de l'ARNm et l'anticodon de chaque ARNt porteur d'un acide aminé, puis catalysent la formation du peptide.

Un Ribosome comprends deux sous-unités de tailles différentes, constituées d'ARNr associés à des protéines ribosomales. Les ribosomes des cellules prokaryotes différent de ceux des cellules eukaryotes à la fois au niveau des ARNr et des protéines associées. La taille relative, mesurée par le coefficient de sédimentation reflète ces différences.

• La plus grosse sous-unité (50S chez les prokaryotes, 60S chez les eukaryotes) est constituée de 2 chaînes ARN (5S + 23S / 5S + 28S ). Elle possède 2 sites de reconnaissance: un site A pour l'ARNt portant un aminoacide (aminoacyl-ARNt) et un site P pour l'ARNt portant le peptide en cours de synthèse (peptidyl-ARNt) .

• La plus petite sous-unité (30s/40S) contient une chaîne d'ARN (16S / 18S) et possède un site de fixation pour l'ARNm.

La traduction d'un brin d'ARN messager en une chaîne polypeptidique est un processus complexe qui se décompose en trois étapes : initiation, élongation, terminaison.
Il nécessite une grande quantité d'énergie et fait intervenir un ARN messager, un ribosome, des acides aminés, des ARN de transfert et de nombreux facteurs protéiques de régulation (eF chez les Eukaryotes ou F chez certains prokaryotes).

La première étape de la traduction est l'Initiation. Elle commence avec la formation d'un complexe de pré-initiation entre la plus petite sous-unité ribosomale, un facteur protéique spécifique (eIF2/IF2) et un ARN de transfert initiateur portant une méthionine (ARNt^met_i).

Lorsque le complexe rencontre un ARN messager, il reconnaît une séquence spécifique (Shine-Delgarno chez les prokaryotes ou 5'Cap chez les eukaryotes), puis il localise le codon initiateur AUG et l'apparie à l'anticodon UAC de l'ARNt initiateur.
Sous le contrôle de différents facteurs protéiques, la plus grosse sous-unité ribosomale peut alors rejoindre le complexe et loger l'ARNt initiateur au sein du site P.
Un autre ARNt porteur d'un nouvel acide aminé est introduit dans le site A et la première liaison peptidique est catalysée par une protéine ribosomale (peptidyl-transférase).

Durant la seconde phase nommée Elongation, le ribosome parcoure l'ARNm codon par codon dans le sens 5' - 3' et attache chaque acide aminé requis, à l'extrémité C-terminale du polypeptide.
Lors de la formation de la liaison peptidique, la peptidyl-transférase déplace la totalité du polypeptide de l'ARNt situé dans le site P, vers le nouvel acide aminé porté par l'ARNt du site A (Transpeptidation).
Une fois la liaison peptidique formée, le ribosome se déplace vers le codon suivant. L'ARNt délesté de son peptide est éjecté et l'ARNt porteur du peptide est déplacé du site A vers le site P (Translocation). L'ARNt porteur de l'acide aminé correspondant au nouveau codon lu, est à son tour attiré dans le site A...

L'étape de Terminaison commence lorsque le ribosome rencontre un des trois codons stop (UAA, UAG, UGA). Ces codons sont des triplets de nucléotides qui n'ont pas d'équivalent anticodon. Ils sont toutefois reconnus par un factors protéique spécifique (RF1, RF2 chez les prokaryotes, eRF pour les eukaryotes) qui s'insinue dans le site A du ribosome et induit la libération du polypeptide synthétisé. Le ribosome inactif dissocie ses sous-unités et libère de l'ARNm.

Il convient de remarquer que la séquence de la chaîne polypeptidique est bien en accord total avec le code du gène exprimé. En effet si l'ARN messager est bien une copie en négatif de la séquence du gène, l'appariement de chaque codon avec l'anticodon complémentaire de chaque ARNt porteur de l'acide aminé requis, traduit bien une séquence nucléotidique identique à celle du gène.

Plusieurs ribosomes peuvent procéder à une synthèse polypeptidique en parallèle, progressant le long du même ARN messager. Ces ensembles, appelés polysomes sont présent à l'état libre dans le cytoplasme ou peuvent être liés aux organites de stockage des protéines constituant le reticulum endoplasmique.